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苦豆子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究

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编号 zgly0000159384

文献类型 期刊论文

文献题名 苦豆子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究

作者 许健  张强 

作者单位 新疆农业生物基础部 

母体文献 生物化学与生物物理学报 

年卷期 1997,29(6)

页码 585-590

年份 1997 

分类号 Q949.751.9 

关键词 苦豆子  胰蛋白酶抑制剂  纯化  豆科  性质 

文摘内容 通过胰蛋白酶偶联的Sepharose4B亲和柱,从苦豆子种子中分离纯化一种胰蛋白酶抑制剂(SATI)。该抑制剂在12%的SDS-内烯酰胺胶电泳中显示单一蛋白带,是由一条N端为丙氨酸的多肽链组成,分子量为18kD,等电点为9.3。结果还显示,抑制剂对胰蛋白酶的摩尔抑制比为1:2,用氨基酸修饰法,进一步证明其两个活性中心分别是精氨酸和赖氨酸的残基。

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