编号
zgly0000345312
文献类型
期刊论文
文献题名
荔枝果皮过氧化物酶的纯化及部分酶学性质研究
作者单位
华南农业大学生命科学学院
华南农业大学园艺学院
母体文献
热带亚热带植物学报
年卷期
2004,12(5)
页码
449-454
年份
2004
分类号
Q946.546
关键词
荔枝
过氧化物酶
纯化
特性
文摘内容
经硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose和Sephadex G-75柱层析分离, 从荔枝果皮中分离提纯了过氧化物酶(POD), 该酶被纯化了12.5倍, 产率为1.9%。经SDS-PAGE确定为单一条带。该酶最适反应温度为35℃, 对热具有较强的稳定性, 经75℃处理30min, 酶活性只损失50%。最适pH约为6.5, 但在pH4.0—8.0范围内活力仍比较稳定。该酶在25℃和0.05mol/L磷酸缓冲液(pH7.0)条件下对愈创木酚、邻苯二酚和没食子酸的Km分别是2.75、12.4和12.8mmol/L。二硫苏糖醇和抗坏血酸能完全抑制POD活性, L-半胱氨酸、柠檬酸、FeS04、GSH、SDS和ZnS04对POD活性有一定的抑制作用, 而FeCl, 和CuSOt对POD则有较好的激活作用。